找一篇关于邻近效应的论文,要是酶促反应的,要有酶结构跟活性位点

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这个我不太懂,机械类还行,化工好久不用了 酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化作用,指的是由酶作为催化剂催化进行的化学反应.生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应.酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时,即具有一般的催化剂的特征,又具有不同于一般催化剂的特殊性.酶与一般催化剂一样,只催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度,而不改变反应的平衡点,既不改变反应的平衡常数；作用机理都是降低反应的活化能；在反应前后,酶没有质和量的改变,且微量的酶便可发挥巨大的催化作用.但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性.
在酶促反应中,酶作为高效催化剂,使得反应以极快的速度或在一般情况无法反应的条件下进行.酶是生物体内进行各种化学反应最重要的物质.影响酶催化速度有以下因素：温度.酸碱度.酶的浓度.被催化物质的浓度.
酶促反应的特点 一、酶促反应具有极高的效率 二、酶促反应具有高度的特异性 酶的特异性是指酶对底物的选择性,有以下三种类型：1.绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物,生成一种特定结构的产物.如淀粉酶只作用淀粉.2.相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键.例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物.来源：考试大 3.立体异构特异性 一种产仅作用于立体异构体中的一种.例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸,而对D-乳酸不起催物作用.三、酶活性的可调节性 四、酶活性的不稳定性 影响酶促反应速度的因素 底物浓度对酶反应速度的影响 底物浓度的改变,对酶反应速度的影响比较复杂.在一定的酶浓度下当底物浓度较低时（底物浓度从0逐渐增高）,反应速度与底物浓度的关系呈正比关系（如右图）；随着底物浓度的增加,反应速度不再按正比升高；如果再继续加大底物浓度,反应速度却不再上升,趋向一个极限.pH对酶反应速度的影响 胰蛋白酶 大部分酶的活力受其环境pH的影响,在一定pH下,酶促反应具有最大速度,高于或低于此值,反应就会下降,通常称此pH为酶的最适pH.不同酶的最适pH不同.例如：胃蛋白酶的最适pH为1.2.2,胰蛋白酶的最适pH为8.9.0,唾液淀粉酶的最适pH为6.8等.动物酶多在pH6.8.0之间,植物及微生物多在pH4.6.5之间,但也有例外.如：真菌的最适pH为5.6.0,多数细菌的最适为6.7.5,放线菌的最适在7.8.5.pH影响酶活性的主要原因是：过酸、过碱影响了酶分子的结构,甚至使酶变性失活.应该注意的是,酶在试管中的最适pH与它在正常细胞中的生理pH值并不一定完全相同.这是因为一个细胞内可能会有几百种酶,不同的酶对此细胞内的生理pH的敏感性不同；也就是说此pH对一些酶是最适pH,而对另一些酶则不是,不同的酶表现出不同的活性.这种不同对于控制细胞内复杂的代谢途径可能具有很重要的意义.温度对酶促反应速度的影响 不同的温度对活性的影响不同,但都有一个最适温度.在最适温度的两侧,反应速度都比较低.温度对酶促反应的影响包括两方面：一方面是当温度升高时,反应速度也加快,这与一般化学反应相同.另一方面,随温度升高而使酶逐步变性,即通过减少有活性的酶而降低酶的反应速度.在低于最适温度时,前一种效应为主,在高于最适温度时,则后一种效应为主,因而酶活性丧失,反应速度下降.在制备培养基的过程中,可采用高温对培养基进行灭菌,主要是破坏了微生物体内的酶的活性.采用高温灭菌在医学和生活实践中都有较广泛的应用.在低温的条件下,酶的活性降低,但酶分子的结构一般还会发生改变.所以,人们可以选择在低温下保存酶.在生活实践中人们也经常选择在低温下较长时间保存食品.抑制剂的影响作用 通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或丧失的作用称为抑制作用,具有抑制作用的物质称为抑制剂,抑制剂通常是小分子化合物,但在生物体内也存在生物大分子类型的抑制剂.酶的抑制剂分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂两大类.不可逆抑制剂与酶的必需基团以共价键结合,引起酶的永久性失活,其抑制作用不能够用透析,超滤等温和物理手段解除.可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合,引起酶活性暂时性丧失,其抑制作用可以通过透析、超滤等手段解除.可逆抑制剂又分为竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂等.激活剂的影响作用 酶的活力可以被某些物质提高,这些物质称为激活剂,在酶促反应体现中加入激活剂可导致反应速率增加.通常酶对激活剂有一定选择性,且有一定浓度要求,一种酶的激活剂对另一种酶可能是抑制剂,当激活剂的浓度超过一定的范围时,他就成为抑制剂