作业帮蛋白质结构如何影响其功能
来源：学生作业帮 编辑：拍题作业网作业帮 分类：生物作业 时间：2024/04/28 03:47:00
蛋白质结构如何影响其功能
我们知道肌蛋白、胶原质及胰岛素等很多都是蛋白质,它们都有著不同的功能,然而蛋白质的结构如何允许不同功能呢?
我们知道肌蛋白、胶原质及胰岛素等很多都是蛋白质,它们都有著不同的功能,然而蛋白质的结构如何允许不同功能呢?
蛋白质结构与功能的关系
1.蛋白质一级结构与功能的关系：
蛋白质的一级结构是空间结构的基础.一级结构不同的各种蛋白质,它们的构象和功能自然不同.反之,一级结构相似的蛋白质,它们构象及其功能也可能会相似.如蛋白质分子活性中心关键部位氨基酸残基的更换,会明显改变其生物活性.但如分子中非关键部位氨基酸残基的更换或缺失、则不会明显改变其活性.
2. 蛋白质构象与功能的关系：
（1）蛋白质变性后,空间结构破坏,生物学活性丧失.
(2）蛋白质变构作用：某些小分子物质与某些蛋白质的非催化部分特异地结合,引起该蛋白(酶）的空间构象发生轻微变化,从而使其生物活性升高或降低的作用,它是体内重要的调节方式之一.
蛋白质结构与特性的关系：
1. 蛋白质的两性解离与结构的关系：
蛋白质是两性离子,其分子所带电荷受环境pH的影响.蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的 等电点.蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子,蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子,蛋白 质在pH和其等电点相同的溶液中不带电,此时溶解度最低,易于沉淀析出.
不同蛋白质有不同的氨基酸组成和分子结构,因此具有不同等电点.不同蛋白质在同一pH溶液中所带电荷的种类和数目不同,在电场中泳动的方向和速度不同,从而可达到分离的目的,这种分离方法称电泳是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一.
2. 蛋白质的亲水性与结构的关系：
蛋白质溶液具有亲水胶体的性质,溶液的稳定性靠蛋白质分子表面的水化膜和电荷.当破坏这两种稳定因素,就可将蛋白质从溶液中沉淀析出.盐析概念和原理、有机溶剂沉淀蛋白质的原理.
3. 蛋白质的变性和结构关系：
蛋白质在理化因素作用下,使蛋白质分子的空间结构破坏,理化性质及生物学活性丧失的过程.引起蛋白质变形的因素举例.
蛋白质变性的本质是非共价键断裂,使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态蛋白质变性前后理化性质、生物活性改变比较.
4. 蛋白质的其他特性与结构的关系.
蛋白质是大分子,不能通过半透模.据此,可用透析法去除混在蛋白质中的小分子杂质,用于蛋白质的纯化.
芳香族和杂环氨基酸尤其是色氨酸和酪氨酸,具有紫外吸收的特点,其最大吸收峰是280 nm.蛋白质分子中一般含上述氨基酸,所以可用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量
1.蛋白质一级结构与功能的关系：
蛋白质的一级结构是空间结构的基础.一级结构不同的各种蛋白质,它们的构象和功能自然不同.反之,一级结构相似的蛋白质,它们构象及其功能也可能会相似.如蛋白质分子活性中心关键部位氨基酸残基的更换,会明显改变其生物活性.但如分子中非关键部位氨基酸残基的更换或缺失、则不会明显改变其活性.
2. 蛋白质构象与功能的关系：
（1）蛋白质变性后,空间结构破坏,生物学活性丧失.
(2）蛋白质变构作用：某些小分子物质与某些蛋白质的非催化部分特异地结合,引起该蛋白(酶）的空间构象发生轻微变化,从而使其生物活性升高或降低的作用,它是体内重要的调节方式之一.
蛋白质结构与特性的关系：
1. 蛋白质的两性解离与结构的关系：
蛋白质是两性离子,其分子所带电荷受环境pH的影响.蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的 等电点.蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子,蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子,蛋白 质在pH和其等电点相同的溶液中不带电,此时溶解度最低,易于沉淀析出.
不同蛋白质有不同的氨基酸组成和分子结构,因此具有不同等电点.不同蛋白质在同一pH溶液中所带电荷的种类和数目不同,在电场中泳动的方向和速度不同,从而可达到分离的目的,这种分离方法称电泳是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一.
2. 蛋白质的亲水性与结构的关系：
蛋白质溶液具有亲水胶体的性质,溶液的稳定性靠蛋白质分子表面的水化膜和电荷.当破坏这两种稳定因素,就可将蛋白质从溶液中沉淀析出.盐析概念和原理、有机溶剂沉淀蛋白质的原理.
3. 蛋白质的变性和结构关系：
蛋白质在理化因素作用下,使蛋白质分子的空间结构破坏,理化性质及生物学活性丧失的过程.引起蛋白质变形的因素举例.
蛋白质变性的本质是非共价键断裂,使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态蛋白质变性前后理化性质、生物活性改变比较.
4. 蛋白质的其他特性与结构的关系.
蛋白质是大分子,不能通过半透模.据此,可用透析法去除混在蛋白质中的小分子杂质,用于蛋白质的纯化.
芳香族和杂环氨基酸尤其是色氨酸和酪氨酸,具有紫外吸收的特点,其最大吸收峰是280 nm.蛋白质分子中一般含上述氨基酸,所以可用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量