为什么蛋白质变性不改变相对分子质量-搜答案-拍题作业网

蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下,蛋白质分子的空间构想被破坏,并导致其性质和生物活性改变的现象.条件温和,结构改变不大,除去变性因素,适当条件下变性可恢复其天然构象和生物活性.为复性.变性发生的改

蛋白质的变性既有物理变化,也有化学变化：蛋白质是由多种氨基酸通过肽键构成的高分子化合物,在蛋白质分子中各氨基酸的结合顺序称为一级结构：蛋白质的同一多肽链中的氨基和酰基之间可以形成氢键,使得这一多肽链具

蛋白质的分子结构里含有许多巯基（—SH）,按照配位化学的理论,巯基属于软碱,而重金属离子多为软酸,二者互相结合（发生配位）的趋势很大,而且是牢固地结合,使得巯基难以发挥原有的生化功能.

说专业点就是它失去了原来可以相互配合的完整结构,首先要说明的是,所谓活性不是说是活的会动,是说它在一定环境下会产生一定的特有功效,比如说消化酶,它的作用是催化食物的分解,在原来没有失去活性的时候,它的

是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成不溶性的盐,在变性过程中有化学键的断裂和生成.

蛋白质活性和结构关系密切当结构改变一般也失活很多蛋白质变性就是通过结构改变来改变的但是严格意义二者不等价

18是水分子H2O的相对分子质量.

盐析:增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象.是蛋白质分离纯化中经常使用的方法,最常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等.如果你加入的不是CuSO4这种重金属盐加入的是食盐阿之类的使

一般来说,低温下的变性不影响蛋白质的结构,这种变性是可逆的,高温、紫外线、化学药品引起的变性会导致蛋白质的三四级构造发生改变,这些因素导致的蛋白质变性后不可逆,

尿素、乙醇、丙酮等,它们可以提供自己的羟基或羰基上的氢或氧去形成氢键,从而破坏了蛋白质中原有的氢键,使蛋白质变性.但氢键不是化学键,因此在变化过程中没有化学键的断裂和生成,所以是一个物理变化.

蛋白质分子量为所有氨基酸的分子量之和减掉脱去水的总分子量,其中硫存在与氨基酸中,再加硫的质量就多算了

它不稳定呀,如果蛋白质像核酸那样稳定,那生物界就非常的不平衡了.想一下,杀死另一种生物几乎变得不可能,因为其蛋白质不变性,那么其功能就可以稳固.就不会有生命死亡了,这是非常可怕的.另外,根据熵变理论,

重金属离子使蛋白质变性是因为重金属离子都有较多空轨道易于蛋白质形成配离子,形成配离子后蛋白质功能就丧失,使体内的蛋白质凝固及变性.

因为SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳得前提是,要确保蛋白质解离成单个多肽亚基并进可能减少其相互间的聚集,所以只有“充分变性”才能更好的“解离”,不然影响效果,准确点说,根本做不出来.

破坏蛋白质的分子链,蛋白质是根绳子,强酸碱就是剪刀

蛋白质在热变性时肽链的空间结构被破坏,即肽链间连接的化学键被打断,而肽键并末断裂,所以肽键数不改变.

甲醛是最小的含氧有机物,具有较高的反应活性,可以和带有—OH（羟基）、—SH（巯基）、—NH2（氨基）基团的分子发生亲核加成反应,最终甲醛作为亚甲基（—CH2—）的提供者,与上述基团中的两个基团反应,

蛋白质变性的实质是蛋白质空间结构的改变也就是肽链的结构改变化学性质会改变

加热会破坏蛋白质的氨基酸结果再答：结构再答：改变的是蛋白质的空间结构再答：刚才写错了再问：无语

球状体分子的不对称系数可看为1,而像线状分子的不对称系数可看为无穷大,1到无穷之间分子有个渐变有圆变为直线.所以线性分子不对称系数最大,黏度最大,所以NDA、RNA这类分子黏度最大,当它变性时,是向着