作业帮测定酶活力控制的条件
来源：学生作业帮助网 编辑：作业帮 时间：2024/05/20 12:02:10
比较直接.不过变色不是很明显.
你是CAU的吧~
酶活力大小,不是要去表示酶催化效率的高低的.它是酶含量的一个单位.是因为在检查酶是否存在及含量的时候,不能直接用重量或者体积来衡量,通常是用催化某一化学烦赢得能力来表示,就是用酶活力大小表示.现在我们
你们生化老师是夏老师吧：
你到底想测什么?酶的活性与底物有关的吗?与酶浓度有关吗?调节酶和底物浓度的实验只能反映催化效率!想测酶活性应将酶和底物浓度设定值,温度为变值.因为影响酶活性的是温度,与其他无关!噢no!答完你这问题就
先做个底物的标准曲线,然后底物加酶测吸光度,最后从标准曲线上找出对应的点,经过计算就能得到酶活值.
在一般的酶促反应体系中,底物往往是过量的,测定初速度时,底物减少量占总量的极少部分,不易准确检测,而产物则是从无到有,只要测定方法灵敏,就可准确测定.因此一般以测定产物的增量来表示酶促反应速度较为合适
pH、酶的用量（即酶浓度）、底物浓度、温度、反应时间.用量杂质..因为酶的活性要有温和的条件,过酸过碱会使酶失活；低温会抑制酶的活性.
加入氢氧化钠终止反应,还有2,4二硝基苯肼中含Hcl,会使酶失活
谷物种子萌发时淀粉酶活力的测定几乎所有植物中都存在淀粉酶,尤其是萌发的禾谷类种子,淀粉酶活性最强.主要是α-淀粉酶和β-淀粉酶.种子萌发时,淀粉酶活性随萌发时间迅速增加,将淀粉分解成小分子糖类,供幼苗
有两个方面需要注意：1.底物如楼上说的,必须要保证要足够的底物,使酶能完全发挥其催化功能.2.时间的控制根据酶促反应曲线可以看出,最开始曲线斜率比较大,然后趋于平缓（这种原因可能是生成的产物促进逆反应
酶的最适当pH,就是能够让酶发挥作用的最佳pH.酶在最适pH范围内表现出活性,大于或小于最适pH,活性降低.最适合pH可能是一个范围,不同的酶可能有不同的最适pH.比如,胃蛋白酶的最适pH为2～3.而
在一般的酶促反应体系中,底物往往是过量的,测定初速度时,底物减少量占总量的极少部分,不易准确检测,而产物则是从无到有,只要测定方法灵敏,就可准确测定.因此一般以测定产物的增量来表示酶促反应速度较为合适
底物浓度；酶浓度；温度；离子强度和pH值；辅助因子；激活剂；抑制剂
众所周知,酶在加热的情况下会失活.加热试管是为了杀死其他种类的酶,防止对实验的干扰.而热试管也会杀死一部分做实验时你所用的酶,所以要等到试管冷却后才能使用.这就是为什么要用加热后的冷却试管的原因.
1．底物浓度除选择适合的底物外,在实际应用中更多考虑的是底物浓度.由于[S]与反应速度V成双曲线关系,在酶活性测定时,要求[S]达到一定水平以保证酶活性与酶量成正比.[S]范围一般选择在10～20Km
最适测定条件与条件的优化国际临床化学联合会（IFCC）和中华医学会检验分会均推荐选择在“最适条件”下测定酶活性浓度.所谓最适条件是指能满足酶促反应速度达到最大反应速度所需的条件.包括：①合适的底物和最
有淀粉活力酶测定,脂肪活力酶测定,果胶活力酶测定,蔗糖活力酶测定,乳酸活力酶测定,胰蛋白活力酶测定等等.应该还有!据我了解的就这么些/求采纳
因为这种条件下的碱性蛋白酶活性最好
a淀粉酶耐热b淀粉酶不耐热用高温灭火后的样品水解葡萄糖前后对比做差即可得总酶活浓度、a酶活和b酶活